Glyphosat schädigt als Chelator
Glyphosat ist ein Chelator, der Chelatkomplexe bilden kann. Hier dazu Frau Dr. Krüger in dem schon empfohlenen Artikel:
"Eine ganz wesentliche Wirkung von Glyphosat besteht im Chelatieren von zweiwertigen kationischen Mengen- und Spurenelementen. In Sojabohnen kam es durch Glyphosatbehandlung zur Reduktion der Gehalte an Fe, Mn, Ca und Mg."
Und: "Glyphosat besitzt eine hohe Kapazität zur Chelatierung von zweiwertigen Kationen, wie Calcium (Ca), Magnesium (Mg), Mangan (Mn) und Eisen (Fe) (Lundager-Madsen et al., 1978; Motekaitis and Martell, 1985; Barja et al., 2001). Kationische Nährstoffe binden leicht an das Glyphosatmolekül über die Carboxyl- und Phosphonat-Gruppen und bilden schwer lösliche und sehr stabile Komplexe."
"Spurenelementmängel wurden von Krüger et al. (2013) in acht dänischen Milchviehbeständen (30 Tiere pro Bestand) untersucht. Sie fanden differierende Glyphosatkonzentrationen im Urin der Tiere (Abb. 8) und insgesamt sehr niedrige (weit unter dem Referenzbereich) Mn- und Co-Spiegel."
Wenn es stimmt, dass Glyphosat auch für Tier und Mensch lebenswichtige Spurenelemente binden und damit einen entsprechenden Mangel hervorrufen kann, kann es nur die logische Konsequenz geben, dass alles getan werden muss, dass Glyphosat nicht in den tierischen und menschlichen Organismus gelangen darf. Es sieht allerdings so aus, als ob dies schon längst geschehen ist, wie man nicht nur an den Studien von Krüger et al. am Milchvieh sehen kann.
Spurenelemente und Aminopeptidasen
Die dramatischen Konsequenzen einer durch toxischen Einfluss herbeigeführten Unterversorgung mit (vor allem metallischen) Kofaktoren lässt sich am Beispiel der Aminopeptidasen verdeutlichen.
Der Gruppe der Aminopeptidasen (Enzymklasse 3 / Hydrolasen) hat besonders häufig metallische Kofaktoren, vor allem Zink.
Die unter 3.4.11 zusammengefassten Aminopeptidasen werden von Frau Dr. Krüger unter dem Aspekt der Betrachtung der wichtigen Rolle von (metallischen) Spurenelementen so gekennzeichnet:
"Spurenelemente sind die aktiven Zentren einer großen Gruppe von Enzymen, den Aminopeptidasen, die in zahlreiche physiologische Prozesse wie Angiogenese, Antigenpresentation,Neuropeptid- und Hormonproprocessing, Schwangerschaft und Reproduction, Proteinturnover, Erinnerung, Entzündung, Tumorwachstum, Krebs und Metastasierung, Blutdruck und Bluthochdruck auf die eine oder andere Art involviert sind. Es sind ubiquitäre Enzyme, die unter den Lebewesen weit verbreitet sind. Man findet sie in vielen subzellulären Organellen, im Cytoplasma, alsMembrankomponenten mit essentiellen zellulären Funktionen. Sie können die erste Peptidbindung in einer Polypeptidkette unter Freisetzung einer einzigen Aminosäure (Aminopeptidasen im eigentlichen Sinn) oder Dipeptide oder Tripeptide (Dipeptidyl-und Tripeptidylpeptidasen) vom Polypeptidsubstrat hydrolysieren. Bei der Mehrzahl handelt es sich um Metalloenzyme, nur Cystein-und Serinpeptidases, die auch zur Gruppe gehören, sind eine Ausnahme. Die strikten Metallo-Aminopeptidasen bilden die größte und homogenste Klasse dieser Enzyme. Sie besitzen ein oder zwei Metallionen in ihren aktiven Zentren. Gemeinsam mit anderen Peptidasen wirken sie im Konzert, um diverse proteolytische Stoffwechselwege zu komplettieren.
Eine gemeinsame Eigenschaft aller Metallo-Aminopeptidasen ist, dass das aktive Zentrum mit Metallion (in den meisten Fällen Zn) von einer hydrophilen Hülle umgeben ist, die in eine hydrophobe Gruppe eingebettet ist. Außerhalb des Menschen sind nur wenige Metallo-Peptidasen bei Tieren und Insekten bekannt."